Білки: рівні структурної організації, основні властивості

Що таке білки?

Білки — це складні речовини, з яких значною мірою побудовані клітини живих організмів.

Їх можна уявити як довгі ланцюжки, окремими «ланками» яких є амінокислоти.

У клітинах білків дуже багато:

  • у тваринних — до 40–50% сухої маси;
  • у рослинних — до 20–35% сухої маси.

Кожен білок має свій набір і порядок амінокислот. Саме тому різні білки мають різні властивості та виконують різні функції.

Будова амінокислот

Амінокислоти — це своєрідні «цеглинки», з яких утворюються білки.

Кожна амінокислота має спільну основу:

  • аміногрупу –NH₂;
  • карбоксильну групу –COOH;
  • атом Гідрогену (H);
  • радикал (R-групу) — частину, яка відрізняє одну амінокислоту від іншої.

Усі ці частини приєднані до одного центрального атома Карбону.

Найпростіше запам’ятати: амінокислоти мають однакову «основу», але різні R-групи. Саме вони роблять амінокислоти різними.

Для побудови білків використовується 20 стандартних амінокислот. З них у різних комбінаціях і послідовностях можуть утворюватися величезна кількість різних білків.





Замінні та незамінні амінокислоти

Замінні — організм може утворювати самостійно. Тобто отримувати їх безпосередньо з їжі не обов’язково.

Незамінні — організм не може утворити сам у достатній кількості, тому вони повинні надходити з їжею.

Повноцінні білки — це білки, які містять усі необхідні незамінні амінокислоти.

Приклад: уявімо, що для створення білка потрібен набір різних «цеглинок». Якщо хоча б однієї необхідної амінокислоти бракує, організму складніше побудувати потрібний білок.

Пептидний зв'язок і поліпептиди

Утворення пептидного зв'язку між молекулами амінокислот

Пептидний зв’язок — це міцний зв’язок, який з’єднує дві амінокислоти. Під час його утворення виділяється молекула води (H₂O).

  • 2 амінокислоти → дипептид;
  • багато амінокислот → поліпептидний ланцюг;
  • один або кілька поліпептидних ланцюгів, які набули певної просторової структури, можуть утворювати білок.

👉 Уявіть намисто: кожна намистинка — це амінокислота, зв’язок між сусідніми намистинками — пептидний зв’язок, а все намисто — поліпептидний ланцюг.

Чотири рівні структури білків. Первинна та вторинна

Білкова молекула має 4 рівні організації. Перші два — первинна та вторинна структури.

Первинна структура — це просто ланцюжок амінокислот у певному порядку. Амінокислоти з’єднані міцними пептидними зв’язками.

Вторинна структура виникає, коли цей ланцюжок закручується у спіраль або складається в іншу впорядковану форму. Таку форму підтримують переважно водневі зв’язки.

Первинна → порядок амінокислот у ланцюжку.
Вторинна → згортання окремих ділянок цього ланцюжка у впорядковану форму.

Третинна та четвертинна структура

Третинна структура — це коли один поліпептидний ланцюг ще більше згортається і набуває певної просторової форми.

👉 Уявіть довгу нитку, яку скрутили й згорнули в компактний клубок. Так утворюється глобула.

Цю форму підтримують різні взаємодії та зв’язки між частинами білка, зокрема водневі, дисульфідні, електростатичні та гідрофобні взаємодії.

Четвертинна структура виникає тоді, коли кілька окремих поліпептидних ланцюгів об’єднуються в одну функціональну білкову молекулу.

Форма і функції білків

Глобулярна (1) та фібрилярна (2) структура білків

За формою білки можна умовно поділити на глобулярні та фібрилярні.

Глобулярні білки мають компактну, приблизно кулясту форму. Багато з них добре розчиняються у воді та виконують різноманітні функції.

Наприклад:

  • гемоглобін — переносить гази;
  • пепсин — допомагає розщеплювати білки їжі;
  • антитіла — беруть участь у захисті організму.

Фібрилярні білки мають видовжену, ниткоподібну форму та зазвичай погано розчиняються у воді. Наприклад, кератин входить до складу волосся.

Денатурація та ренатурація білків

Денатурація — це коли білок під дією певних чинників втрачає свою нормальну просторову форму, а разом із нею — і свої властивості.

Причиною можуть бути висока температура, кислоти, луги та інші чинники.

Ренатурація — це відновлення початкової форми та властивостей білка після припинення дії чинника. Вона можлива, якщо білок пошкоджений не надто сильно і його первинна структура збережена.

Деструкція — це вже руйнування первинної структури білка, тобто самого ланцюжка амінокислот. Така зміна необоротна.